Stanley B. Prusiner, M. D. Stanley B. Prusiner, M. D., on neurodegeneratiivisten sairauksien instituutin johtaja ja neurologian ja biokemian professori Kalifornian yliopistossa San Franciscossa, jossa hän on työskennellyt vuodesta 1972. Hän sai perustutkinto-ja lääketieteellisen koulutuksen Pennsylvanian yliopistossa ja jatko-kliinisen koulutuksen UCSF: ssä. Vuosina 1969-72 hän palveli Yhdysvaltain Kansanterveyslaitoksessa National Institutes of Healthissa. Toimittaja 12 kirjaa ja kirjoittaja yli 330 tutkimusartikkeleita, Prusiner panos tieteelliseen tutkimukseen on kansainvälisesti tunnustettu.

Prusiner on National Academy of Sciencesin, Institute of Medicinen, American Academy of Arts and Sciencesin ja American Philosophical Societyn jäsen ja Lontoon Royal Societyn ulkomainen jäsen. Hän on saanut lukuisia palkintoja, kuten

  • Potamkin Prize for Alzheimer ’ s Disease Research from the American Academy of Neurology (1991);
  • Richard Lounsberry Award for Extraordinary Scientific Research in Biology and Medicine from the National Academy of Sciences (1993); The Gairdner Foundation International Award (1993);
  • Albert Lasker-palkinto lääketieteellisestä perustutkimuksesta (1994);
  • Saksan liittotasavallan Paul Ehrlich-palkinto (1995);
  • Wolfin lääketieteen palkinto Israelin valtiolta(1996);
  • Keio International Award for Medical Science (1996);
  • Louisa Gross Horwitz-palkinto Columbian yliopistosta (1997);
  • ja Nobelin fysiologian tai lääketieteen palkinnon (1997).

vuonna 2001 Preusiner perusti InPro Biotechnology Inc., joka on omistettu kaupallistamaan joitakin löytöjä, että hän ja hänen kollegansa ovat tehneet University of California. Prusinerilla on yli 35 myönnettyä tai sallittua Yhdysvaltain patenttia, jotka kaikki on myönnetty Kalifornian yliopistolle ja joista monet ovat lisensoitu InPro Biotechnologylle.

Contributions
Stanley Prusiner löysi täysin uuden luokan taudinaiheuttajia, jotka monistuvat ilman nukleiinihappoa. Tämän työn kautta hän loi uuden tutkimusalan, joka on johtanut merkittävään edistykseen keskushermoston rappeuttavien sairauksien ymmärtämisessä. Hänen vallankumoukselliset tutkimuksensa ovat edistäneet käsitteellisesti iästä riippuvien keskushermostosairauksien mekanismien selvittämistä.

usean vuosikymmenen ajan vallalla ollut käsitys oli, että lampaiden hermostosairaus scrapie on hitaasti vaikuttavan viruksen aiheuttama. Vuonna 1982 Prusiner esitti, että scrapien aiheuttaja on tarttuva proteiini, jota hän kutsui ”prioniksi”. Huolimatta huomattavista kokeellisista tiedoista, jotka puolsivat prionien olemassaoloa, monet tutkijat pitivät Prusinerin ajatuksia harhaoppisina. Seuraavan vuosikymmenen aikana Prusiner ja muut keräsivät runsaasti tietoa siitä, miten tarttuva taudinaiheuttaja ilman nukleiinihappoa voi lisääntyä ja aiheuttaa keskushermoston rappeutumista.

puhdistettuaan prionit aivoista Prusiner huomasi niiden koostuvan yhdestä ainoasta proteiinista, jota hän kutsui ”prioniproteiiniksi” eli PrP: ksi. Prusiner havaitsi, että proteiinin fragmentti polymeroituu amyloidiksi; seuraavaksi hän kollegoineen osoitti, että prionitauteihin kuolleiden eläinten ja ihmisten aivoissa olevat amyloidiplakit koostuvat PrP: stä. Kyseessä oli ensimmäinen kerta, kun aivojen amyloidi osoitettiin KESKUSHERMOSTOSAIRAUDEN aiheuttajaksi.

Prusiner kollegoineen havaitsi, että tautia aiheuttava PRP-muoto oli peräisin normaalista soluproteiinista, jota koodaa kaikilta eläimiltä löytyvä kromosomigeeni. Seuraavaksi he selvittivät, että eläinten scrapien tempoa säätelee PrP-sekvenssi ja että ihmisten sairaudet Gerstmann-Sträussler-Scheinker ja familiaalinen Creutzfeldt-Jakob (CJD) johtuvat PRP-geenin mutaatioista. Tässä työssä tunnistettiin ensimmäiset keskushermostoa rappeuttavaa sairautta aiheuttavat mutaatiot.

Transgeeniset hiiret, jotka ilmentävät PrP: tä ja mutaatiota, joka aiheuttaa ihmisen perinnöllisen prionitaudin, kehittyivät neurodegeneraatioksi spontaanisti. Näiden hiirten aivot välittivät taudin rokotetuille vastaanottajille paljastaen, miten sairaus voi olla sekä perinnöllinen että tarttuva, mikä on ennennäkemätön käsite sairauden patogeneesin tutkimuksessa. Yhtä tärkeää oli, että prionikäsite selitti, miten sama tautiprosessi voisi selittää myös taudin satunnaisen tai spontaanin muodon,joka on ihmisillä yleisin.

Prusiner ja hänen kollegansa eivät löytäneet kemiallista eroa, joka erottaisi cellular PrP: n scrapie PrP: stä, ja osoittivat, että näillä kahdella PRP-muodolla on erilaiset konformaatiot eli muodot. Rakenteellinen muutos, jonka PrP käy läpi muuttuessaan normaalista hyvänlaatuisesta proteiinista tappavaksi rogue-molekyyliksi, on kaikkien prionitautien patogeneesin perustapahtuma. Äskettäin Prusiner kollegoineen osoitti, että synteettinen peptidi, joka vastaa noin neljäsosaa PrP: stä, voidaan muuttaa keinotekoiseksi prioniksi, kun se taitetaan tiettyyn konformaatioon.

neljä vuotta sen jälkeen, kun Prusiner löysi prionit, Britanniassa havaittiin naudoista hullun lehmän tautia tai naudan spongiformista enkefalopatiaa (BSE), joka todettiin prionien aiheuttamaksi. BSE: n ja CJD: n muunnokseksi kutsutun ihmismuodon jäljittäminen on ollut mahdollista, koska Prusiner on löytänyt taudin aiheuttavan muodon PrP: n.

Prusinerin ja hänen monien erittäin lahjakkaiden kollegoidensa ennennäkemättömät löydökset ovat merkittävästi muuttaneet tutkijoiden ja lääkäreiden tapaa ajatella keskushermostoa rappeuttavia sairauksia. Prionit, joita monet tutkijat pitivät aikoinaan harhaoppina, hyväksytään nykyään laajalti oikeaoppisuudeksi.

Vastaa

Sähköpostiosoitettasi ei julkaista.