Stanley B. Prusiner, M. D. Stanley B. Prusiner, M. D., jest dyrektorem Instytutu chorób neurodegeneracyjnych i profesorem neurologii i Biochemii na Uniwersytecie Kalifornijskim w San Francisco, gdzie pracuje od 1972 roku. Ukończył studia licencjackie i medyczne na University of Pennsylvania oraz podyplomowe szkolenie kliniczne na UCSF. W latach 1969-1972 służył w amerykańskiej publicznej służbie zdrowia w National Institutes of Health. Redaktor 12 książek i autor ponad 330 artykułów naukowych, wkład Prusinera w badania naukowe został uznany na całym świecie.

Prusiner jest członkiem National Academy of Sciences, Institute of Medicine, American Academy of Arts and Sciences, American Philosophical Society i jest zagranicznym członkiem Royal Society w Londynie. Jest laureatem licznych nagród, w tym

  • nagrody Potamkina za badania nad chorobą Alzheimera Amerykańskiej Akademii Neurologii (1991);
  • Richard Lounsberry Award for Extraordinary Scientific Research in Biology and Medicine od National Academy of Sciences (1993); Gairdner Foundation International Award (1993);
  • Albert Lasker Award for Basic Medical Research (1994);
  • Nagroda im. Paula Ehrlicha z Republiki Federalnej Niemiec (1995);
  • Nagroda wilka w dziedzinie medycyny od państwa Izrael (1996);
  • Keio International Award for Medical Science (1996);
  • The Louisa Gross Horwitz Prize from Columbia University (1997);
  • i Nagrodę Nobla w dziedzinie fizjologii lub medycyny (1997).

w 2001 roku Prusiner założył INPRO Biotechnology Inc., który jest poświęcony komercjalizacji niektórych odkryć, które on i jego koledzy dokonali na Uniwersytecie Kalifornijskim. Prusiner posiada ponad 35 wydanych lub dozwolonych patentów w Stanach Zjednoczonych, z których wszystkie są przypisane do Uniwersytetu Kalifornijskiego, a wiele z nich jest licencjonowanych do biotechnologii InPro.

Stanley Prusiner odkrył zupełnie nową klasę patogenów, które replikują się bez kwasu nukleinowego. Dzięki tej pracy stworzył nową dziedzinę badań, która zaowocowała znaczącym postępem w zrozumieniu chorób zwyrodnieniowych ośrodkowego układu nerwowego (OUN). Jego rewolucyjne badania poczyniły koncepcyjne postępy w wyjaśnianiu mechanizmów chorób OUN zależnych od wieku.

przez kilkadziesiąt lat panowała koncepcja, że trzęsawka owiec, choroba układu nerwowego, jest spowodowana przez wolno działający wirus. W 1982 Prusiner zaproponował, że trzęsawka jest spowodowana przez zakaźne białko, które nazwał „prionem”. Pomimo znacznych danych doświadczalnych argumentujących za istnieniem prionów, wielu naukowców uważało idee Prusinera za heretyckie. W ciągu następnej dekady Prusiner i inni zgromadzili bogactwo danych pokazujących, w jaki sposób zakaźny patogen pozbawiony kwasu nukleinowego może namnażać się i powodować degenerację OUN.

po oczyszczeniu prionów z mózgu, Prusiner odkrył, że składają się one z pojedynczego białka, które nazwał „białkiem prionowym” lub PrP. Prusiner odkrył, że fragment białka polimeryzuje do amyloidu; następnie on i jego koledzy wykazali, że płytki amyloidowe w mózgach zwierząt i ludzi umierających na choroby prionowe składają się z PrP. Po raz pierwszy wykazano, że amyloid mózgu jest przyczyną choroby OUN.

Prusiner i jego współpracownicy odkryli, że choroba wywołująca postać PrP pochodzi z normalnego białka komórkowego, które jest kodowane przez gen chromosomowy znaleziony u wszystkich zwierząt. Następnie ustalono, że tempo trzęsawki u zwierząt jest kontrolowane przez sekwencję PrP i że choroby ludzkie Gerstmann-Sträussler-Scheinker i rodzinne Creutzfeldt-Jakob (CJD) są spowodowane mutacjami w genie PrP. W pracy tej zidentyfikowano pierwsze mutacje powodujące chorobę zwyrodnieniową OUN.

transgeniczne myszy wykazujące ekspresję PrP z mutacją powodującą dziedziczną ludzką chorobę prionową spontanicznie rozwinęły neurodegenerację. Mózgi tych myszy przenosiły choroby do zaszczepionych biorców, ujawniając, w jaki sposób choroba może być zarówno dziedziczna, jak i zakaźna, co jest bezprecedensową koncepcją w badaniu patogenezy choroby. Co równie ważne, koncepcja prionu wyjaśniała, w jaki sposób ten sam proces chorobowy może również odpowiadać za sporadyczną lub spontaniczną postać choroby, która jest najczęstszym typem u ludzi.

nie mogąc znaleźć chemicznej różnicy, która odróżniałaby komórkowy PrP od trzęsawki PrP, Prusiner i jego współpracownicy wykazali, że dwie formy PrP mają różne konformacje lub kształty. Strukturalne przejście, które przechodzi PrP, gdy zmienia się z normalnego łagodnego białka w śmiertelną cząsteczkę rogue, jest podstawowym wydarzeniem leżącym u podstaw patogenezy wszystkich chorób prionowych. Niedawno Prusiner i jego współpracownicy wykazali, że syntetyczny peptyd odpowiadający około jednej czwartej PrP może zostać przekształcony w sztuczny prion po złożeniu w określoną konformację.

cztery lata po tym, jak Prusiner odkrył priony, choroba szalonych krów lub gąbczasta encefalopatia bydła (BSE) została odkryta u bydła w Wielkiej Brytanii i stwierdzono, że jest spowodowana przez priony. Śledzenie BSE i ludzkiej postaci zwanej wariantem CJD było możliwe dzięki odkryciu przez Prusinera formy wywołującej chorobę PRP.

bezprecedensowe odkrycia Prusinera i jego wielu utalentowanych kolegów znacząco zmieniły sposób myślenia naukowców i lekarzy o chorobach zwyrodnieniowych OUN. Dawniej uważane przez wielu uczonych za herezję, priony są obecnie powszechnie akceptowane jako ortodoksja.

Dodaj komentarz

Twój adres e-mail nie zostanie opublikowany.